科學(xué)或制造出更好的酶類(lèi)和蛋白類(lèi)**

自然選擇的結果就是使得蛋白質(zhì)的序列僅僅在可溶解性的水平上展現，而這就可以幫助機體行使生理學(xué)的多種功能，然而從生物技術(shù)的應用角度來(lái)看，研究者們需要這種蛋白至少以改與自然狀態(tài)1000倍來(lái)存在，比如在注射前注射管中的抗體**；此外這些蛋白質(zhì)也可以被以純度進(jìn)行分離，而并不在需要分子伴侶的幫助來(lái)完成。

然而蛋白質(zhì)的生物技術(shù)及**性的應用通常會(huì )因為蛋白質(zhì)天然可溶性及應用需求的錯配而被大大阻礙，于是這就提出了個(gè)問(wèn)題，即是否天然蛋白質(zhì)序列的可溶性可以在不影響蛋白質(zhì)預期功能的前提下被改善，于是來(lái)自比利時(shí)魯汶大學(xué)(KU Leuven)等機構的研究人員就在際雜志Nature Communications上刊文表示，蛋白質(zhì)序列的易聚合區域（APRs）的數量和其可溶性之間存在種反向關(guān)聯(lián)，這就表明APRs的突變抑制或許可以為增加蛋白質(zhì)的可溶性種策略。

研究者Joost Schymkowitz說(shuō)道，蛋白質(zhì)的聚集是蛋白質(zhì)產(chǎn)生過(guò)程中的個(gè)瓶頸，如今我們基于軟件算法，通過(guò)對原始性氨基酸組成進(jìn)行較小的改變來(lái)改善蛋白質(zhì)的可溶性，這不僅可以明顯加速生物制品和酶類(lèi)的生產(chǎn)，而且還將幫助我們進(jìn)行后期更多的深入研究。研究者發(fā)現，蛋白質(zhì)結構中特殊位置的突變會(huì )在不影響蛋白質(zhì)穩定性或功能的前提下抑制蛋白質(zhì)的聚集，而蛋白質(zhì)可溶性的這些熱點(diǎn)區域既具有結構性又具有序列依賴(lài)性，但可以通過(guò)計算機進(jìn)行預測。

研究者結合對大量蛋白質(zhì)結構的分析后指出，許多蛋白質(zhì)或許也擁有許多類(lèi)似的熱點(diǎn)區域來(lái)幫助改善其可溶性；如今他們已經(jīng)聯(lián)合制藥公司在新型**的開(kāi)發(fā)中整合這種新型方法，研究者希望這可以幫助后期開(kāi)發(fā)出更多新型的蛋白質(zhì)類(lèi)**。

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